Uniwersytet Wrocławski - Wydział Chemii

Informacje osobiste
Stopień/tytuł
mgr
Imię i nazwisko
Agnieszka Kadej
Stanowisko

doktorant (4 rok)

Telefon
+48 71 375 7242
Pokój
51 (budynek B)
User profile picture
Konsultacje

czwartek 12:30-14:30

Lista publikacji
Wersja do druku

Sumaryczny impact factor: 18.208

Liczba publikacji: 6

1. Kowalik-Jankowska Teresa, Kadej Agnieszka, Kuczer Mariola, Czarniewska Elżbieta
Copper(II) complexes of the Neb-colloostatin analoques containing histidine residue structure stability biological activity.
Polyhedron, 2017, 134, 365-375.
IF: 1.926
10.1016/j.poly.2017.06.023

2. Kadej Agnieszka, Kuczer Mariola, Czarniewska Elżbieta, Urbański Arkadiusz, Rosiński Grzegorz, Kowalik-Jankowska Teresa
High stability and biological activity of the copper(II) complexes of alloferon 1 analogues containing tryptophan.
Journal of Inorganic Biochemistry, 2016, 163, 147-161.
IF: 3.348
10.1016/j.jinorgbio.2016.07.006

3. Kuczer Mariola, Matusiak Agnieszka, Czarniewska Elżbieta, Rosiński Grzegorz, Kowalik-Jankowska Teresa
Copper(II) complexes of Neb-colloostatin and of (P4A) analoque stability structure apoptosis.
Polyhedron, 2015, 85, 151-160.
IF: 2.108
10.1016/j.poly.2014.08.048

4. Kadej Agnieszka, Kuczer Mariola, Kowalik-Jankowska Teresa
Copper(II) complexes of terminally free alloferon mutants containing two histidyl binding sites inside peptide chain structure and stability.
Dalton Transactions, 2015, 44, 20659-20674.
IF: 4.177
10.1039/c5dt01911g

5. Matusiak Agnieszka, Kuczer Mariola, Czarniewska Elżbieta, Urbański Arkadiusz, Rosiński Grzegorz, Kowalik-Jankowska Teresa
Copper(II) complexes of terminally free alloferon peptide mutants containing two different histidyl (H1 and H6 or H9 or H12) binding sites structure stability and biological activity.
Journal of Inorganic Biochemistry, 2015, 151, 44-57.
IF: 3.205
10.1016/j.jinorgbio.2015.06.019

6. Matusiak Agnieszka, Kuczer Mariola, Czarniewska Elżbieta, Rosiński Grzegorz, Kowalik-Jankowska Teresa
Copper(II) complexes of alloferon 1 with point mutations (H1A) and (H9A) stability structure and biological activity.
Journal of Inorganic Biochemistry, 2014, 138, 99-113.
IF: 3.444
10.1016/j.jinorgbio.2014.05.012